在帕金森病中，蛋白质“α-突触核蛋白”在患者的神经元内聚集，并似乎在大脑的互连区域中传播。这是如何发生的仍然很大程度上未知。有人提出，α-突触核蛋白的行为可能像“朊病毒”：该蛋白质的病理形式可能能够改变正常α-突触核蛋白的构象，从而触发其聚集和神经元到神经元的传播(这种现象称为作为“播种”)。德国神经退行性疾病中心 (DZNE) 科学家的最新发现表明，α-突触核蛋白引起的聚集、扩散和病理学​​不一定涉及朊病毒样播种。相反，它们可以通过增强的α-突触核蛋白表达以及该蛋白质的单体和寡聚形式的跨神经元传递来触发。Donato Di Monte 教授领导的研究人员在《大脑》杂志上对此进行了报告。

大量证据强调了蛋白质α-突触核蛋白在帕金森病发病机制中的关键作用。特别是，α-突触核蛋白是神经元内包涵体(称为路易体)的主要成分，该包涵体在帕金森病患者的大脑中逐渐积累。α-突触核蛋白病理学通常始于下脑中称为延髓的区域，从该区域向上传播到中脑和皮质区域。在目前由保罗基金会部分赞助的研究中，DZNE 研究人员在小鼠身上模仿了这种现象。在定制病毒载体的帮助下，他们将人类α-突触核蛋白基因的蓝图特异性转移到小鼠延髓的神经元中。然后这些细胞开始产生并积累相对大量的外源(人类)α-突触核蛋白。

长距离蛋白质传输

Di Monte 和他的同事使用识别人类 α-突触核蛋白的特异性抗体，在 6 至 12 周的时间内追踪了这种蛋白质在小鼠大脑中的扩散情况。他们还比较了表达外源(人类)和内源 α-突触核蛋白的正常小鼠与缺乏内源蛋白的突变小鼠的传播和病理学。

在两组动物中，人类α-突触核蛋白表达的增加导致其从延髓逐渐扩散到更多的大脑头端区域。这种蛋白质扩散涉及至少一次跨突触跳跃，并遵循与通过解剖学互连途径扩散一致的刻板模式。此外，传播蛋白在受体神经元内的积累伴随着神经元损伤的证据。