一种被称为“β淀粉样蛋白”的微小蛋白质在人体内以神秘的方式发挥作用，就像杰基尔和海德一样。巨大的人类痛苦与这种看似微小、看似无害的分子有关，因为它被怀疑是阿尔茨海默病的神经退行性机制的关键参与者。

任何蛋白质的作用，无论是维持生命的还是有毒的，都与其形状有关。当β淀粉样蛋白分子彼此接触并形成小束时，它们似乎在我们体内变得有毒。奇怪的是，随着束的尺寸变大并形成有序的纤维斑块沉积物，它们的毒性可能会再次降低。

这就引出了一个问题：这些束与单个蛋白质分子和原纤维有什么不同?生物物理学会第 60 届年会于 2016 年 2 月 27 日至 3 月 2 日在加利福尼亚州洛杉矶举行，来自印度塔塔基础研究所的一组研究人员将描述他们在探索疑似关键物质时的发现。随着分子束尺寸的增大，蛋白质形状发生变化。

“然而，确定这种形状上的差异是一个挑战，因为标准工具无法破译这种形状变化分子的很多信息，”这项研究的共同指导者 Sudipta Maiti 解释道。“无法应用核磁共振(NMR)的力量，因为所涉及的形状变化太快而无法被它捕获。”光谱学等更快的工具可以监测这些快速变化，但没有足够高的分辨率来提供有关分子形状的详细信息。